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    All of DSpaceCommunities & CollectionsBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsAdvisorsThis CollectionBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsAdvisors

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    AuthorGonzález Kozlova, Edgar Ernesto (1)Inga Arellano, Rosalina Rosio (1)Lerma Romero, Luis Mario (1)Mendoza Fernández, Julio César (1)Ramos Tocto, Catherina (1)Ruiz Guevara, Nora Cecilia (1)Tincopa Marca, Luz Rosalina (1)Vivas Ruíz, Dan Erick (1)Subject
    Venenos - Análisis (8)
    Serpientes venenosas - Venenos (6)Escorpiones - Veneno (2)Toxinas - Análisis (2)Aminoácidos - Análisis (1)Antivenenos (1)Enzimas - Análisis (1)Fosfolipasas (1)Huevos - Microbiología (1)Lachesis muta (1)... View MoreDate2009 (2)2005 (1)2006 (1)2007 (1)2008 (1)2010 (1)2011 (1)


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    Algunas propiedades catalíticas de la L-aminoácido oxidasa del veneno de la serpiente Bothrops atrox "jergón" 

    Ruiz Guevara, Nora Cecilia (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2009)
    Se purificó la enzima L-aminoácido oxidasa (LAO) del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox “Jergón” y se determinaron sus propiedades cinéticas. La LAO fue purificada mediante dos pasos cromatográficos, una columna ...
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    Caracterización biológica y acción de inhibidores de una fosfolipasa A2 del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta 

    Inga Arellano, Rosalina Rosio (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2009)
    El envenenamiento por la serpiente Lachesis muta presenta una fisiopatología compleja debido a la presencia de un numeroso grupo de enzimas como la fosfolipasa A2 (FLA2). Por ello, en el presente estudio se ha investigado ...
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    Estudio bioquímico del veneno del escorpión Tityus sp. (aff. T. silvestris Pocock, 1897) 

    Tincopa Marca, Luz Rosalina (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2007)
    Se ha estudiado el veneno del escorpión Tityus sp. (aff. T. silvestris Pocock, 1897) habiéndose determinado que contiene 47,6% de proteína. Las proteínas del veneno fueron separadas a partir de 12,9 mg de veneno, mediante ...
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    Producción de anticuerpos policlonales inmunoglobulina y, en huevos de gallinas inmunizadas con el veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox (jergón) 

    Mendoza Fernández, Julio César (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2010)
    El ofidismo como problemática de salud en el Perú, requiere ser atendido con estudios dirigidos a optimizar la acción de los antivenenos producidos comercialmente y además, desarrollar nuevas tecnologías destinadas a este ...
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    Purificación y caracterización bioquímica de una enzima similar a trombina aislada del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti (Viperidae) "sacarranca" 

    Vivas Ruíz, Dan Erick (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2008)
    Se ha aislado una enzima similar a trombina del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti mediante dos pasos cromatográficos sobre CM Sephadex C-50 y Sephadex G-100, en ambos casos utilizando Acetato de Amonio 0,05 ...
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    Purificación parcial y caracterización bioquímica de un factor de difusión del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox (Jergón) 

    González Kozlova, Edgar Ernesto (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2011)
    Se aisló parcialmente una hialuronidasa del veneno de Bothrops atrox mediante dos pasos cromatograficos sobre DEAE Sephadex A-50 y Sephadex G-50, utilizando en ambos casos acetato de amonio 0,05M y pH 5,0. La enzima fue ...
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    Evaluación bioquímica y biológica de una hialuronidasa del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta 

    Lerma Romero, Luis Mario (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2006)
    En el presente estudio se han evaluado algunas características bioquímicas y biológicas de una hialuronidasa previamente encontrada en el veneno de Lachesis muta, para lo cual fue necesario optimizar el método de ...
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    Aislamiento y caracterización parcial de una toxina (Be1) del veneno de Brachistosternus ehrenbergii (Gervais, 1841) "escorpión de los arenales" 

    Ramos Tocto, Catherina (Universidad Nacional Mayor de San Marcos, 2005)
    Del veneno del escorpión Brachistosternus ehrenbergii, se ha aislado una toxina específica para ratones. La toxina denominada Be1 fue purificada mediante cromatografía de intercambio catiónico, en CM-Sephadex C-25 (16 x ...
    Acceso abierto

    Contacto:  cybertesis@unmsm.edu.pe

     

     


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